Родопсин: общие сведения
Родопсин (rhodopsin) [греч. rhod(on) — роза, ops(is) — зрение и лат. -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный»] — зрительный пурпур, основной зрительный пигмент в составе палочек сетчатки глаза человека и животных; хромогликопротеид, в состав которого входит 11-цис-ретиналь (хромофорная группа). При поглощении кванта света (фотона) хромофорная группа родопсина изомеризуется в транс-форму. Возбуждение зрительного нерва происходит при фотолитическом разложенииродопсина за счет изменения ионного транспорта в фоторецепторе. Впоследствии родопсин восстанавливается (регенерирует) в результате синтеза 11-цис-ретиналя и опсина или в процессе синтеза новых дисков наружного слоя сетчатки. В клеточных оболочках некоторых галофильных бактерий (см. Галофилы) обнаружен пигмент, в состав которого также входят ретиналь, гликопротеид и липиды (см. Бактериородопсин). В 1932 г. Дж. Уолд выделил родопсин из сетчатки и показал, что его молекула состоит из двух частей: белка опсина и ретиналя (Нобелевская премия за 1967 г. совместно с Р. Гранитом и Х. Хартлайном).
Зрительный белок родопсин входит в семейство мембранных белков, которые взаимодействуют с G-белками . Кроме того, их аминокислотные последовательности в значительной степени гомологичны, и, судя по свойствам входящих в их состав аминокислот, эти белки одинаковым образом располагаются внутри клеточной мембраны.
Родопсин состоит из 11-цис-ретиноловых хромофор, ковалентно присоединенных к опсину , посредством протонированной связи Schiff основания с эпсилон-аминогруппой лизина -296. При световосприятии цис-ретинол изомеризуется в транс-форму, что влечет за собой последовательность событий, приводящих к образованию интермедиата ( метародопсин II или МII ). МII катализирует превращение ГТФ в ГДФ G- белком (трансдуцином) периферической мембраны. Альфа-субъединица трансдуцина взаимодействует с ГТФ, вызывая синтез цГМФ, в то время как комплекс бета-гамма субъединиц активирует цГМФ фосфодиэстеразу. Гидролиз цГМФ фосфодиэстеразой приводит к гиперполяризации фоторецептора, подобно ионным каналам, и возникновение электрического импульса, посылаемого к нейронам сетчатки. Существование MII временно, он разрушается при гидролизе Schiff основания и диссоциирует на белок и транс-ретинол. Опсин неактивен до тех пор, пока вновь не свяжется с молекулой цис-ретинола и подвергнется активации светом ( Robinson et al., 1992 ).
Смотрите также:
