Взаимное влияние шаперонов при регуляции прионов: введение
Феномены конформационных превращений и агрегации дают возможность предположить, что шапероны могут играть ключевую роль в поддержании, формировании и размножении прионов, как млекопитающих, так и дрожжевых.
Уже было сказано, что определенная концентрация Hsp104 необходима для поддержания дрожжевого детерминанта [ Psi+ ]. Эксперименты in vitro показали, что Hsp104 обнаруживается в составе агрегатов и очень специфично напрямую связывался с Sup35 . Это взаимодействие изменяет конформационную структуру белка Sup35 и ингибирует АТФазную активность Hsp104 [ Schirmer ea 1997 ]. Также есть данные, что Hsp104 очень похожим образом взаимодействует с прионным белком млекопитающих PrP , а также с бета-амилоидом характерным для болезни Альцгеймера [ Glenner ea 1984 ]. Это может означать, что агрегаты этих неродственных белков обладают похожими чертами и вероятно имеют схожую структуру, узнаваемую Hsp104 [ Schirmer ea 1997 ]. Однако, становится понятно, что кроме Hsp104 на прионнное состояние могут действовать и другие факторы и их взаимодействие друг с другом может влиять на состояние прионных белков.
Для нескольких шаперонов были проведены исследования их влияния на прионы.
Смотрите также:
