Актомиозиновая механохимическая реакция
Участок связывания актина расположен на головке тяжелой цепи миозина. Там же, но в участке, отличном от сайта связывания актина, находится и АТФаза миозина ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198 ).
В отсутствие АТФ связывание актина с миозином очень прочное ( Huxley H.E., 1983 ). Эти комплексы (так называемые ригор-комплексы ) диссоциируют при добавлении к ним АТФ, причем процесс диссоциации актина от миозина не связан с ращеплением АТФ, так как негидролизуемые аналоги нуклеотида обладают тем же эффектом ( Поглазов Б.Ф., Левицкий Д.И., 1982 , Lymn R.W., Taylor E.W., 1975 ).
На описанных свойствах миозина и их изменении при связывании с актином основан предложенный Лимном и Тейлором ( Lymn R.W., ea ) механизм актомиозинового взаимодействия, согласно которому циклы связывания, гидролиза и высвобождения продуктов гидролиза АТФ приводят к постоянной ассоциации и диссоциации актина и миозина, в результате чего головка миозина движется по актиновому филаменту. Пока окончательно не ясно, за счет чего происходит собственно перемещение головки вдоль филамента. Предложенные гипотезы рассматривают такие возможности, как наклон головки, сокращение участка хвоста вблизи головки, изменение конформации самой головки ( Поглазов Б.Ф., Левицкий Д.И., 1982 , Huxley H.E., 1983 , Ueno H., Harrington W.F., 1986 )( рис1-31в ).
Роль актина не сводится исключительно к активации миозиновой АТФазы, поскольку при нарушении структурной целостности актиновой молекулы или наличии в ней точечных замен ингибируется или замедляется движение миозина по F-актину ( Morel J.E., Merah Z., 1992 ). Актомиозиновое взаимодействие: регуляция
Смотрите также:
