Миозин I
Миозины типа I ( Korn E.D., Hammer J.A.III, 1990 ) характеризуются еще большим полиморфизмом, чем миозины II. В отличие от миозинов II с двумя головками и фибриллярным хвостом, они содержат только одну головку и имеют очень короткий нефибриллярный хвост. Кроме того, они не способны полимеризоваться.
Впервые миозин I был выделен из Acanthamoeba castellanii ( Korn E.D. et al., 1988 ). Он состоит из одной тяжелой и одной легкой полипептидных цепей. Для активации миозина I необходимо фосфорилирование его головного домена , которое осуществляется специфической киназой . Кроме основного актин-связывающего участка на головном домене, миозин I содержит также дополнительный актин-связывающий сайт на хвосте молекулы. Благодаря наличию этого сайта, миозин I может сшивать актиновые филаменты в гель. Связывание актина головным сайтом чувствительно к АТФ, а хвостовым - нет.
Существует три изоформы миозина I.
Миозин IA содержит цепи с молекулярной массой 140 кД и 17 кД; его Mg-АТФ-азная активность зависит от фосфорилирования по тирозину.
Миозин IB содержит цепи с молекулярной массой 125 кД и 27 кД; его Mg-АТФ-азная активность зависит от фосфорилирования по серину.
Миозин IC содержит тяжелую цепь (130 кД) и две легкие цепи по 14 кД и фосфорилируется по серину ( Korn E.D., Hammer J.A.III, 1990 , Pollard T.D. et al., 1991 ). У Dictyostelium обнаруживается по крайней мере 5 изоформ миозина I.
В высших организмах миозин типа I представлен комплексом белка 110кД . Впервые он был обнаружен в щеточной каемке ( Conzelman K.A., Mooseker M.S., 1987 ) и почечных эпителиев ( Coluccio L.M., 1991 ). Впоследствии аналогичный белковый комплекс был обнаружен и в других типах тканей, не имеющих щеточной каемки - в печени ( Coluccio L.M., Conaty C., 1993 ), поджелудочной железе , мозге ( Barylko B. et al., 1992 ). В клетках печени кроме миозина I с молеклярной массой 110 кД, имеется более тяжелая изоформа - 130 кД ( Coluccio L.M., Conaty C., 1993 ).
Миозины I из высших организмов не содержат легкой цепи, зато способны ассоциировать с 2-4 молекулами кальмодулина. Кроме того, молекула этих миозинов содержит лишь один сайт связывания актина, а не два, как остальные миозины I (см.JCB, 110:1137-1477, 1990).
Миозины I способны связываться с мембранами , освобожденными от периферических белков, и с кислыми фосфолипидами . Связывание с фосфолипидами имеет электростатическую природу и опосредовано сильно заряженным участком на хвосте молекулы. В клетках миозины I, как правило, тоже обнаруживаются вблизи мембран, как плазматической, так и мембранных органелл. В условиях in vitro миозины I, как и миозины II, способны перемещать актиновые филаменты по субстрату.
В начале 1970-х годов из почвенной амебы Acanthamoeba castellanii был выделен миозин, молекула которого состояла из одной тяжелой цепи с молекулярной массой 125 - 130 кДа и одной или двух легких цепей (молекулярная масса от 14 до 27 кДа), суммарная масса всей молекулы составляла всего 180 кДа. Такой "одноголовый" миозин был назван "миозином I".
Миозин I является глобулярным белком, не имеющим четко выраженной стержневой части . Он не способен образовывать упорядоченные филаменты , однако проявляет все остальные свойства, характерные для других миозинов: специфическую АТРазную активность и способность к взаимодействию с актином , при котором АТРаза миозина активируется актином. Таким образом, этот "одноголовый" миозин действительно является миозином, хотя и отличается внешне от миозинов, выделенных из других источников. Помимо "одноголового " миозина I из Acanthamoeba castellanii выделен и "двухголовый" миозин II , не отличающийся по структуре молекулы от других известных миозинов и способный к образованию филаментов.
Было установлено, что миозины I и II синтезируются на разных генах. Таким образом "одноголовый" миозин I является уникальным миозином, самостоятельно функционирующим в клетках. В последующем подобные "миозины I" были выделены из слизневика Dictyostelium discoideum и из ворсинок щеточной каемки кишечника кур . К настоящему времени обнаружены еще несколько "необычных" клеточных миозинов, существенно различающихся по структуре, однако общим свойством всех этих белков является наличие глобулярной головки , подобной области S1 "обычного" миозина, которая взаимодействует с актином и обладает АТРазной активностью.
Ламилоподии и филоподии: роль миозинов, как кофакторов протрузииСмотрите также:
