Рецепторы ИРФ-2 (КнМ6Ф): структура
КнМ6Ф-рецептор представляет собой одноцепочечный интегральный мембранный гликопротеин с мол. массой 275 кДа, расположенный в цитоплазматической мембране в виде мономера. Каждый мономер имеет по два связывающих сайта для М6Ф-остатка и отдельный сайт для связывания ИФР-II . Большая часть молекулы трансмембранного рецептора (2269 аминокислотных остатков) расположена экстраклеточно, 23 аминокислотных остатка локализуются внутри мембраны и 163 остатка составляют внутриклеточный домен; кроме того, с N-конца рецепторной цепи предшественника расположены 44 аминокислоты сигнального пептида ( Label P. et al., 1988 , Chen H.J. et al., 1993 ). Экстраклеточная часть состоит из 15 доменов, имеющих повторяющуюся последовательность по 147 аминокислотных остатков с 39 потенциально гликозилируемыми сайтами, из которых по крайней мере два участвуют в связывании М6Ф . Для связывания лнганда с этими рецепторами не требуются двухвалентные катионы. Места связывания М6Ф лежат в районе 1-3-й и 7-10-й повторяющихся последовательностей, а сайт, связывающий ИФР-II, - на границе 10-го и 11-го доменов экстраклеточной части молекулы ( рис. 2 ) ( Braulke T. et al., 1988 , Garmloudi F., MacDonald G.R., 1994 ).
Смотрите также:
