Лактоферрин и трансферрин человека
Лактоферрин и трансферрин человека - близкие гомологи (59% идентичных остатков) [ Metz-Boutigue, ea 1984 ]. Тем не менее их физико-химические свойства значительно различаются, по крайней мере в трех основных аспектах. Прежде всего эти белки по-разному гликозилированы: гликозидные компоненты ЛФ, например, содержат концевой остаток фруктозы. Но (что более важно) оба гликозидных компонента трансферрина локализованы в С-концевой части молекулы, тогда как у ЛФ каждая доля имеет по одному сайту гликозилирования [ Spik, ea 1982 ]. ЛФ - значительно более основный белок, чем трансферрин (Pi 8,7 и 5,9 соответственно) [ Moguilevski, ea 1985 ]. Возможно, именно высокое значение изоэлектрической точки ЛФ и обусловливает его тенденцию к нековалентному связыванию различных биомолекул, важная роль которого и будет обсуждена ниже. Следующим различием ЛФ и трансферрина является более высокое сродство ЛФ к ионам железа - более чем на два порядка. Это, в частности, позволяет ЛФ использовать Fe-трансферрин в качестве <донора> ионов железа [ Sousa, ea 1989 ]. Кроме того, сродство ЛФ к ионам железа сохраняется при пони-жении рН до 4 [ Masson, ea 1968 ].
Смотрите также:
