F1
F1-гидрофильный каталитический сектор F0F1-АТРазы Очищенный F1 способен гидролизовать АТР, однако, в отличие от комплекса F0F1-АТРазы, F1 не обладает чувствительностью к олигомицину - ингибитору, тормозящему активность как АТРазы, так и АТР-синтазы в полном комплексе.
Все субъединицы F1 кодируются ядром и синтезируются в цитоплазме.
F1 бета-субъединица Роль минорных субъединиц F1 гамма , F1 дельта и F1 епсилон менее изучена. Субъединицы содержатся в F1 в стехиометрических отношениях
3альфа: 3бета: 1гамма: 1дельта: 1эпсилон для энзима млекопитающих и бактерий, такое же соотношение наблюдается и для F1 дрожжей [ Stutterheim ea 1981 ]. Показано, что для проявления АТРазной активности недостаточно альфа и бета-субъединиц при реконструкции, но необходимо присутствие и F1 гамма [ Tzagoloff ea 1982 , Ysern ea 1988 ]. При добавлении к липосомам, содержащим FQ, очищенной гамма-субъединицы, тормозилась протонная проводимость, вызываемая F0 [ Papa ea 1990 ]. F1 бета-субъединица и е-субъединицы, по-видимому, участвуют в связи F1 с F0 АТРазы и с мембраной. F1 дельта-субъединица построена более чем на 60% из а-спиралей [ Ysern ea 1988 ]. Аминокислотная последовательность в субъединицах g и е в F1 дрожжевых митохондрий пока не определена. В работе [ Ysern ea 1988 ] приведены сравнительные данные о последовательности g, d и е-субъединиц F1 для ряда организмов - бычьего сердца, бактерий, растений. В отличие от а- и b-субъединиц наблюдается лишь незначительная гомология в их структуре. Как уже указывалось, стехиометрия субъединиц в F1-АТРаза составляет а3b3gde - это создает асимметрию реакции гидролиза F1-АТРазой. Хорошо известно, что скорость гидролиза на одной из трех каталитических точек b-субъединицы АТРазы (uni-site механизм) очень низка и переход к многоточечному катализу, связанный с положительной кооперативностью активных центров в b-субъединицах , увеличивал скорость гидролиза АТР на несколько порядков [ Futai ea 1989 , Ysern ea 1988 ]. Результатом кооперативного действия является значительное освобождение ADP и Pi на одной точке при связывании АТР на другой.
См. F1-ATPaза: модели механизма гидролиза АТР F1-гидрофильный каталитический домен, легко отделяется от F0F1-АТРазного комплекса при различных обработках митохондрий. Очищенный F1 имеет молекулярную массу 360 кДа.
Смотрите также:
