Комплекс II: общие сведения
Как следует из названия, комплекс катализирует перенос восстановительных эквивалентов от сукцината к убихинону . В его составе выявлено, по данным разных авторов [ Виноградов ea 1986 , Capaldi ea 1982 , Hatefi ea 1976 , Ohnishi ea 1987 , Takamiya ea 1986 , Weiss ea 1979 , Yu ea 1982 ], от трех до пяти полипептидов с молекулярной массой от 12,5 до 73 кДа, FAD , негемовое железо , лабильный сульфид и цитохром Ь . Весь FAD Fe(нег) и S(лаб) связаны с двумя наибольшими полипептидами (73 и 27-30 кДа), составляющими сукцинатдегидрогеназу растворимую .
Первичная структура всего II комплекса известна для Е. coli [ Darlison ea 1984 , Yagi ea 1988 ] и В. subtilis [ Magnusson ea 1986 ] в результате к клонирования и секвенирования Sah оперона. Для Е. coli известна нуклеотидная последовательность и frd оперона, кодирующего фумаратредуктазу , имеющую высокую степень гомологии с сукцинатдегидрогеназой [ Cole ea 1982 , Cole ea 1985 ]. Определена полная аминокислотная последовательность для малой субъединицы сукцинатдегидрогеназы митохондрий сердца быка [ Yao ea 1986 ] и митохондрий печени человека [ Kita ea 1990 ] - в последнем случае на основании анализа нуклеотидной последовательности ДНК. Обнаружена гомология (50,8%) с продуктом Sah В гена Е. coli [ Darlison ea 1984 ] и удивительный консерватизм среди трех кластеров аминокислот, обогащенных цистеином, предполагающий локализацию Fe-S центров. Информация об аминокислотной последовательности малой субъединицы сукцинатдегидрогеназы митохондрий животных была использована для клонирования части общей геномной ДНК из большого числа видов, включая дрожжи S. cerevisiae и S. pombe [ Gondal ea 1985 ]. Подтверждена гомология с другими FeS-содержащими белками. Полипептид из S. cerevisiae имел значительную (60%) степень гомологии с полипептидом S. pombe, митохондрий человека, крысы, быка. Клоны, дефектные по малой субъединице сукцинат дегидрогеназы, продолжали синтезировать большую субъединицу, хотя и в меньшей степени [ Lombardo ea 1989 ].
Смотрите также:
