Мышцы: сокращение, молекулярный механизм
Множество экспериментальных данных, полученных с применением электронной микроскопии, согласуется со следующей моделью молекулярного механизма относительного смещения толстых и тонких филаментов при сокращении мышцы.
Миозиновая головка на толстом филаменте с присоединенными к ней продуктами предшествующего гидролиза АТФ (АДФ и неорганический фосфат) изменяет свое положение и вплотную приближается к соседней актиновой субъединице. Это перемещение, по-видимому, объясняется случайной диффузией и предполагает определенную гибкость молекулы миозина . Как только происходит соединение миозина с актином , АДФ и неорганический фосфат освобождаются, заставляя миозиновую головку наклоняться и таким образом тянуть за собой толстый филамент . В самом конце этого рабочего хода к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки от актина. Происходящий затем гидролиз АТФ восстанавливает исходную конформацию миозиновой молекулы, после чего ее головка готова вступить в следующий цикл.
Таким образом, каждая миозиновая головка как бы шагает вдоль прилежащего актинового филамента . В определенный момент цикла своих конформационных изменений она упирается в актиновый филамент и заставляет его смещаться относительно толстого филамента. В те периоды, когда данная миозиновая головка отделена от актиновой нити, последнюю продолжают сдвигать остальные головки, входящие в состав того же самого толстого филамента, так что в каждый момент времени в сокращающейся мышце только часть миозиновых головок толстого филамента прикреплена к актиновым филаментам, другие же остаются свободными. Каждый толстый филамент содержит около 500 миозиновых головок и каждая из них при быстром сокращении мышцы совершает около 5 шагов - циклов в секунду.
Смотрите также:
