ТДТ: структура

В настоящее время известно несколько модификаций этого фермента. Первая выделенная форма, так называемый фермент Боллума , имеет молекулярный вес 32, 36 кД и состоит из двух полипептидных цепей с молекулярным весом 26,5 кД и 5 кД [ Chang ea 1971 ]. Позднее Johnson и Morgan выделили из тимуса теленка односубъединичную ТДТ с молекулярным весом 79 кД [ Johnson ea 1976 ]. Были выделены также другие формы фермента с молекулярными весами от 58 кД до 63 кД [ Bollum ea 1979 , Silverstone ea 1980 , Deibel ea 1979 ].

Было высказано предположение, что ТДТ является продуктом протеолитической деградации какой-то из матрично-зависимых ДНК- полимераз [ Ratliff ea 1981 ].

ТДТ человека была клонирована в плазмиде pUC19 и экспрессирована в Е. coli [ Peterson ea 1985 ]. Конструкт, содержащий ген ТДТ человека был также экспрессирован в бакуловирусной системе [ Chang ea 1988 ]. Anderson и соавт. [ Anderson ea 1987 ] выявили значительную гомологию аминокислотных последовательностей ТДТ и ДНК-полимеразы бета человека.