Трипсин
Трипсин (trypsin, греч. trypsis — раздробление, разжижение и лат. -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный») - пищеварительный фермент, относящийся к пептидгидролазам, который вырабатывается в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных и расщепляет белки в кишечнике. Бычий трипсин обладает высокой специфичностью и избирательно гидролизует связи основных аминокислот (аргинина и лизина), что используется для изучения первичной структуры белков, препараты трипсина используются также в медицине. Название «Трипсин» в 1867 г. предложил В. Кюне.
Трипсин ( EC 3.4.21.20 ) - панкреатическая сериновая протеиназа, которая секретируется в кишечник и расщепляет белки пищи. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей X-Y белков, содержащих в положении Х основные аминокислоты, такие как лизин или аргинин. Трипсин имеет рН-оптимум действия 7,0-8,0 в зависимости от используемого субстрата. Для активации и стабилизации трипсина необходимо наличие ионов Са2+ в реакционной среде [ Антонов ea 1991 , Schwartz, ea 1970 ]. In vitro трипсин может генерировать из кининогенов брадикинин, являясь таким образом кинин-образующим ферментом. Известно также, что трипсин может активировать проренин и генерировать Анг II из ангиотензиногена [ Arakawa, ea 1980 ]. Авторы работы [ Arakawa, ea 1980 ] выделили сосудосуживающее вещество из плазмы крови человека, образуюшееся под действием трипсина, очистили его до гомогенного состояния и доказали его идентичность с ангиотензину II .
Трипсин в БД лекарств
Смотрите также:
