ИРФ-II и ИРФ-I: особенности структуры
ИРФ-II и ИРФ-I - одноцепочечные полипептиды с мол. весом 7,5 кДа, состоящие из 67 и 70 аминокислотных остатков соответственно и имеющие гомологичную первичную структуру (66% у человека). Отличия первичной структуры ИРФ-II от ИРФ-I касаются в основном лишь последовательности С-пептида . Различия первичной последовательности В- и А-доменов человека в ИРФ-II и ИРФ-I незначительны (76% гомологии В-домена, 81% А-домена), и в D-домене идентичны 4 из 6 аминокислот (67%), тогда как в С-домене только 2 из 8 аминокислот идентичны (25%) ( Marquardt H.S. et al., 1981 , Frunzio R. et al., 1986 ). Аминокислоты С-пептида не включены в рецепторсвязывающий участок молекул, и поэтому эти различия принципиального значения для физиологического действия ИРФ-II и ИРФ-I не имеют ( Bach L.A. et al., 1992 ), а определяют в большей мере их иммунологические свойства. При радиоиммунологическом анализе отмечается высокая степень иммунологической кроссреактивности между ИРФ-II и ИРФ-I; в то же время оба инсулиноподобных фактора не имеют иммунологического "перекреста" с инсулином ( Blundell T.L. et al., 1983 ).
Смотрите также:
