фактор IRF-1 мыши: Структура


Мышиный IRF-1 состоит из 329 аминокислот; молекулярный вес составляет 373 кД. Белок в целом обладает высоко гидрофильными свойствами. N-концевая часть молекулы IRF-1 (до 140 аминокислоты) содержит большое количество лизина и аргинина. Действительно, 31 из 39 остатков лизина и аргинина локализованы в этом участке. Поэтому этот участок и оказывается наиболее гидрофильным. Очень вероятно, что именно он отвечает за первичное связывание IRF-1 со специфической последовательностью ДНК.

С-концевая часть молекулы IRF-1 содержит большое количество аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, серина и треонина. Из 189 аминокислот (140 до 329), 33 (17%) представляют собой кислые аминокислоты и 36 (19%) серин и треонин.

Кластер из пяти вышеназванных кислых аминокислот найден в позициях от 227 до 231. Серин и треонин также образуют скопления у аминокислот 153 - 156, 190-192, 206-208 и 220-222.

Анализ показал, что хотя человеческий IRF-1 на четыре аминокислоты короче, чем мышиный IRF-1, но последовательность IRF-1 высоко консервативна. В частности, 130 из 140 аминокислот (95%) вышеупомянутого N-концевого участка идентичны. Возможно, IRF-1 представляет собой новый класс ДНК-связывающих белков.