J-цепь иммуноглобулинов


Субъединицы иммуноглобулинов в высоких полимерных формах ( IgA и IgM ) соединяются между собой дисульфидными связями через полипептид, называемый J-цепью (Joing chain) (мол. масса 15000). В ее функции, вероятно, входит стабилизация сульфгидрильных групп Fc -фрагмента в процессе синтеза Ig, благодаря чему они сохраняют способность образовывать перекрестные связи между субъединицами и формируют сложную структуру ( рис. 4.7n ).

Мономеры IgM объединены в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями (-S-S-) и J-цепью ( рис.2.14 ).

J-цепь (англ. joining - присоединение) представляет собой полипептид из 137 аминокислотных остатков, образующих домен иммуноглобулинового типа. Каждая молекула IgM содержит только одну J-цепь.

J-цепь является также структурной особенностью и IgA , где также служит для полимеризации молекулы.  Данный полипептид не имеет гомологии с иммуноглобулинами, а кодирующий его ген локализован в хромосоме, не содержащей гены иммуноглобулинов. На заключительном этапе синтеза J-цепь взаимодействует с СOOH-концевым участком тяжелой цепи через дисульфидные связи. В результате образуются полимерные формы IgA, представляющие собой в основном димеры ( рис. 2.17 ), хотя в незначительном количестве имеются и мультимерные молекулы, включающие три и более мономера.

Смотрите также:

  • Иммуноглобулины: генетическая организация, введение
  • Иммуноглобулины: методы определения, введение
  • Иммуноглобулины: классы
  • Рекомбинация генов, кодирующих легкие цепи иммуноглобулинов (Ig): введение
  • Эволюция изотипов иммуноглобулинов у рыб
  • J-сегмент ДНК Ig
  • SP секреторный компонент
  • цепь J