F0 субъединица 9 (Протеолипид)
Субъединица 9 из митохондрий дрожжей была изолирована, очищена и определена ее аминокислотная последовательность. Протеолипид состоит из 76 остатков аминокислот и имеет Mr=7600 Да [ Sebald ea 1980 ]. Он не содержит остатков триптофана, гистидина и цистеина [ Linnane ea 1985 ]. В опытах с меченым ДЦКД было установлено, что ДЦКД действует именно на протеолипид , связываясь всего с одним остатком глутаминовой кислоты - Glu-59 [ Linnane ea 1985 , Sebald ea 1980 ]. Субъединица 9 построена из двух гидрофобных участков из а-спиралей соединенных гидрофильной петлей и полярными цепями на концах молекулы. Гидрофобные участки дважды пересекают антипараллельно мембрану, образуя структуру типа "шпильки" [ Linnane ea 1985 ] ( рис. 33 ), Определение последовательности в субъединице 9 у многих организмов выявило высокую гомологию и большую степень консервативности некоторых остатков аминокислот, в особенности глицина. Субъединица 9 F0 дрожжей оказалась гомологичной субъединице с Е. coli. Точка связывания ДЦКД локализована в С-концевой части цепи. Протеолипид является, по-видимому, основной частью протонного канала, т. к. замена при точечной мутации остатка, связывающего ДЦКД, приводила к блокировке протонного канала протеолипида [ Hoppe ea 1982 ]. Чувствительность F0F1-АТРазы дрожжей к олигомицину и некоторым другим ингибиторам F0F1-АТРазы оказалась связанной с протеолипидом [ Nagley ea 1986 ], а также и с некоторыми другими субъединицами F0. Многие замещения аминокислот в субъединице 9 F0 дрожжей приводили к устойчивости к олигомицину [ Linnane ea 1985 ].
Смотрите также:
