Субъединица b (PVPбелок) Н+-АТРазы митохондрий бычьего сердца

Почти одновременно с выделением из дрожжевых митохондрий F0 субъединицы 4 в работе [ Walker ea 1987 ] изолировали и охарактеризовали субъединицу мембранного сектора Н+-АТРазы митохондрий бычьего сердца, кодируемую ядром, названную ими субъединицей Ь. Методом гибридизации выделен ген, кодирующий субъединицу Ь, он секвенирован и из его последовательности рассчитана аминокислотная последовательность полипептида. Субъединица Ь состояла из 214 аминокислот и имела Mr=24.668 Она оказалась гомологичной субъединице Ь АТРазы Е. coli . Параллельно с этой работой из F0 митохондрии бычьего сердца был выделен кодируемый ядром белок, названный PVP-белком [ Houstek ea 1988 ]. Белок был секвенирован и оказался идентичным субъединице Ь, выделенной Дж. Уокером. По первым трем остаткам аминокислот с N-конца: пролин-валин-пролин он был назван в однобуквенном коде аминокислот PVP-белком. PVP-белок оказался очень важным компонентом F0 , участвующим наряду с протеолипидом в протонной проводимости F0 и в чувствительности Н+-АТРазного комплекса к олигомицину [ Zanotti ea 1988 ]. Оказалось, что протонная проводимость, вызываемая PVP-белком, связана с последними 12 остатками аминокислот с С-конца и их удаление тормозит протонную проводимость [ Guerriers ea 1989 ]. Белок PVP является, по-видимому, компонентом затвора F0F1-АТРазы вме сте с гамма субъединицей F1 [ Papa ea 1990 ]. Поскольку белок PVP оказался идентичным субъединице Ь Уокера, который установил гомологию ее с субъединицей Ь Е. coli, а субъединица 4 F0 дрожжевой АТРазы также гомологична субъединице Ь Е. coli [ Velours ea 1988 ], то нам представляется весьма вероятным, что белок PVP бычьего сердца и субъединица 4 F0 дрожжей выполняют близкие функции, хотя по структуре они не идентичны. Субъединица 4 имеет длину 209 остатков аминокислот, а белок PVP - 214 остатков, и первые 3 аминокислоты с N-конца у субъединицы 4 другие. Степень их гомологичности остается выяснить.