Ферменты биосинтеза аминокислот
В матриксе дрожжевых митохондрий локализован ряд ферментов, включенных в биосинтез аминокислот; 2-изопропилмалатсинтаза - фермент, катализирующий первую стадию синтеза лейцина [ Hampsey ea 1983 , Ryan ea 1973 ], все ферменты ацетилглутаматмалатного цикла , катализирующие ранние стадии биосинтеза аргинина, ферменты, ответственные за ранние стадии синтеза лизина [ Betterton ea 1968 ], и ферменты образования общих предшественников для валина и изолейцина [ Cassady ea 1972 , Ryan ea 1974 ]. В митохондриях N. crassa [ Bernhardt ea 1972 , Davis ea 1983 ], Aspergillus nidulans [ Maleszka ea 1986 ] карбамоилфосфатсинтаза и карбамоилтрансфераза , катализирующие, соответственно, синтез карбамоилфосфата и его конденсацию с орнитином с образованием цитрулина в биосинтетическом пути, ведущем к синтезу аргинина, также локализованы в митохондриальном матриксе, как и у высших организмов [ Mizutani ea 1968 ]. В дрожжах S. cerevisiae оба фермента имеют внемитохондриальную локализацию [ Eisenstein ea 1984 , Urrestarazu ea 1977 ]. Гены, кодирующие грибные карбамоилтрансферазы, были клонированы, секвенированы [см. Crabeel ea 1981 , Maleszka ea 1986 ] и определена первичная структура белка. У N. crassa и A. nidulans белок синтезируется на цитоплазматических рибосомах в виде предшественника и затем транспортируется в митохондрии. Митохондриальным матриксным белком у дрожжей S. cerevisiae является 5-аминолевулинатсинтетаза , катализирующая первую стадию синтеза гема. Фермент кодируется ядерным геном НЕМ1 [ Volland ea 1984 ]. В митохондриальном матриксе обнаружен также
Митохондриальный путь синтеза жирных кислот
