Матрилизин ММP-7
Gene: [11q223/MMP7] matrix metalloproteinase 7
ММP-7 ( Матрилизин или PUMP-1 (putative metalloproteinase), в отличие от других матриксинов не содержит С-концевого домена [ Woessner J.F., 1991 , Matrisian L.M., 1992 , Burkedal-Hansen H., Moore W.G., ea., 1993 , Соловьева Н. И..,1994 , Coussens L.M., Werb Z., 1996 , Nagase H., 1996 , Fields G.B., Netzel-Arnett S.J, ea., 1990 , Muller D., Quantin B.,ea., 1988 , Woessner J.F., Taplin C.J., 1988 ].
Фермент был обнаружен при скрининге кДНК стромелизина как последовательность, соответствующая белку с потенциальными свойствами металлопротеиназы. Трансфекция этой последовательности в клетки позволила получить белок с М 28 кДа, который активировался аминофенилмеркуриацетатом (АPМА) , в результате чего отщеплялся пептидный компонент с М 7 кДа.
Молекулярная масса активного фермента - 19 - 21 кДа. ММP-7 ингибировалась ЕDТА , 1,10-фенантролином и тканевыми ингибиторами ММP .
Впоследствии подобный фермент был обнаружен в , эндометрии , в ряде аденокарцином и других тканях.
ММP-7 оказалась достаточно сильной протеиназой. Фермент гидролизует ряд белков матрикса ( фибронектин , , эластин , аггрикан , коллаген V типа ), но не гидролизует интерстициальные коллагены - I, II, III типов и коллаген базальных мембран - IV типа. ММP-7 требует наличия остатка Leu в положении Р'1 , хотя допускаются и другие гидрофобные и алифатические остатки. В положении Р1 предпочтительны остатки Gly и Ala.
Смотрите также:
