ICE (Interleukin-1b-converting enzyme)


Карта белка ICE

ICE синтезируется в виде неактивного 45 кДа предшественника и затем процессирует в две субъединицы р10 и р20 путем протеолитического отщепления 119 N-концевых аминокислот и удаления внутреннего фрагмента между 298 и 316 остатками (см. обзоры Barinaga M., 1994 , Jacobson M.D., Evan G.I., 1994 , Kumar S., 1995 , Martin S., Green D.R., 1995 ).

Активный фермент образуется олигомеризацией субъединиц р10 и р20 в тетрамер (р20/р10)2 ( Walker N.P.C. et al., 1994 , Gu Y. et al., 1995 ). Обе субъединицы участвуют в формировании активного центра.

Для проявления ферментативной активности ICE субстрат должен иметь аспарагиновую кислоту в положении Р1. ICE может созревать и с помощью автопереваривания, т.к. Асп находится во всех сайтах авторасщепления предшественника при процессинге.

Данные ( Martin S., Green D.R., 1995 ) указывают на ламин В1 , топоизомеразу I и актин как на потенциальные субстраты ICE при апоптозе .

Смотрите также:

  • Ишемия мозга и ИЛ-1
  • ICE: Гомологи: роль в апоптозе
  • Каспазы: введение
  • Апоптоз: роль возрастных изменений регуляции в патологиях
  • Протеазы: Роль в апоптозе: Общие сведения
  • ICE-Подобные протеазы: роль в апоптозе
  • Гранзим В/фрагментин
  • ICE- ПОДОБНЫЕ ПРОТЕАЗЫ: РОЛЬ В АПОПТОЗЕ