Тропомиозины
Тропомиозины относятся к белкам, стабилизирующим актиновые филаменты. Это близкородственная группа белков, присутствующая в сократительном аппарате всех клеток. Она получила свое название благодаря тропомиозину мышц - первому известному члену этой группы.
Тропомиозин мышц состоит из двух субъединиц по 33 кД (284 аминокислоты).
Димер представляет собой палочковидную структуру, длиной около 40 нм.
Тропомиозин взаимодействует с латеральной частью актинового филамента. При этом молекулы тропомиозина соединяются друг с другом конец в конец, образуя две сплошные продольные нити в бороздках актинового филамента.
Имеется множество изоформ тропомиозина , экспрессирующихся тканеспецифическим образом. Они различаются по молекулярному весу (от 30 до 40 кД и изоэлектрической точке ( Lin J.J.-C. et al., 1985 , Matsumura F., Yamashiro-Matsumura S., 1985 ).
Все множество изоформ в высших эукариотах образуется из по крайней мере 4 генов , каждый из которых кодирует несколько изоформ посредством альтернативных промоторов или альтернативного сплайсинга . Связывание тропомиозина с актиновыми филаментами стабилизирует их, предотвращая их спонтанную фрагментацию ( Wegner A., 1982 ), но не разрезание гельзолином ( Verkhovsky A.B. et al., 1984 ). Тропомиозин участвует во взаимодействии актина со спектрином , обеспечивающее формирование двумерной сети примембранного цитоскелета , как и другие белки, обладающие спектринсвязывающей активностью: аддуцин, тропомодулин , дематин ( рис. 1 ) [ Bennett V. and Gilligan D.M., 1993 , Bennett V., 1990 , Mohandas N. and Chasis J.A., 1993 ].
Смотрите также:
