Бактериородопсин
Бактериородопсин (bacteriorhodop-sin, греч. bakterion — палочка, rhodon — роза и opsis — зрение) - мембранный светочувствительный белок микроорганизмов Halobacterium halobium, живущих в соленых озерах и солончаках. Бактериородопсин содержится в пурпурной фракции мембран этих микроорганизмов. Он обладает семидоменной «змеевидной» структурой и связан с хромофором ретиналем. Бактериородопсин выполняет функцию светозависимого протонного насоса: поглощение кванта света ретиналем приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, в результате чего осуществляется перенос протона из цитоплазмы в окружающую среду; после этого бактериородопсин возвращается в исходное состояние. Электрохимический потенциал, обусловленный возникшим протонным градиентом и трансмембранным электрическим потенциалом, используется клеткой для синтеза АТФ), а также транспорта аминокислот и метаболитов, движения жгутиков и др. Бактериородопсин применяют для изучения механизма транспорта протонов в живых организмах. Он перспективен как фотохромное вещество в голографии и вычислительной технике, применяется в биотехнологии, нанотехнологии, космических и оборонных технологиях, генной инженерии, медицине, микроэлектронике и др.
Мембрана Halobacterium halobium - бактерии соленых вод, принадлежащей к Archebacteria , может быть разделена на три фракции: желтую, красную и пурпурную. Пурпурная фракция образует кристаллы, которые можно исследовать с помощью электронного микроскопа. Помимо липидов она содержит белок весом 26 кДа. Поскольку фракция образует плоские кристаллы, структуру белка можно исследовать в атомарных деталях. Из-за светочувствительности и семидоменной "змеевидной" структуры эти белки называют бактериородопсином. Он работает как фотоактивируемый протонный насос, пересекающий бислой в виде семи альфа-спиралей. В настоящее время он изучен лучше всех родопсинов . Как и все другие родопсины, он состоит из семи плотно упакованных a-спиралей, пронизывающих мембрану. Как и другие родопсины, этот белок непрочно связан с хромофором ретиналем . У галобактерий, таких как H. halobium, АТФ образуется окислительным фосфорилированием . При высоких напряженностях кислорода происходит переключение на фотосинтез. Протоны, необходимые для этого процесса, переносятся через мембрану бактериородопсином, который действует как протонный насос , управляемый светом. Можно показать, что на каждый поглощенный фотон изнутри наружу через мембрану переносятся два протона. Механизм насоса явился предметом многочисленных исследований. Известно, что ретиналь связан шиффовым основанием (как и в зрительнрых пигментах животных) с лизином 216 (К216) опсина и контактирует с шестью из семи трансмембранных спиралей. Ретиналь имеет транс-конформацию и располагается в туннеле между спиралями, блокируя, таким образом, поток протонов. В механизме протонового насоса происходит преобразование транс-конформации в 13-цис- конформацию; ретиналь изгибается в опсиновом "туннеле" и переносит протон с цитоплазаматической стороны на внеклеточную. В отличие от родопсинов сетчатки позвоночных, ретиналь не отсоединяется от опсинового апопротеина. Аминокислотная последовательность бактериородопсина сильно отличается от опсинов животных, что позволяет допустить их независимое эволюционное происхождение. Это подтверждается тем, что ретиналь бактерии образует 13-цис-конфигурацию, а не 11-цис-конфигурацию, как в опсинах животных. Тем не менее, сама по себе конформация бактериородопсина показывает, что он принадлежаит к вездесущему надсемейству семидоменных <змеевидных> белков, которые вовлечены в огромное число процессов в царстве животных.
См. также Родопсин.
Смотрите также:
