BiP/GRP78 Белки


Gene: [09q34/HSPA5] heat shock 70kD protein 5; glucose-regulated protein, 78kD

У пре-B-клеток полностью собранные мю-цепи обнаружены в цитоплазме. Эти вновь синтезированные тяжелые цепи сохраняют связь с BiP/GRP78-белками эндоплазматического ретикулума , пока не соединятся с легкими цепями.

В полости ЭР содержится большое количество связывающего белка BiP , который, по-видимому, узнает неправильно свернутые белки, связываясь с их наружными гидрофобными участками. На карбоксильном конце молекулы BiP имеется сигнальный пептид из четырех аминокислот, благодаря которому белок остается в ЭР ( табл. 8-3 ). Существует гипотеза, согласно которой BiP способствует тому, что неправильно свернутые белки остаются в ЭР (и, следовательно, не попадают в аппарат Гольджи). Возможно, также, что BiP является одним из катализаторов сворачивания белков. Показано, что этот белок связывает АТР и структурно родствен белкам теплового шока , которые участвуют в импорте белков.

Шапероны

Смотрите также:

  • Шапероны: введение
  • Рреакция несвернутых белков: общие сведения
  • Реорганизация генома на разных этапах дифференцировки B-клеток
  • Транспорт белков и липидов: гипотеза неизбирательного потока
  • Ire1p (Ern1p) белки дрожжей
  • Дисульфидизомераза: образование правильных дисульфидных связей
  • GRP Белки
  • Эндоплазматический ретикулум: сворачивание белков