Микоплазмы: экто-5'-нуклеотидаза
Возможный механизм развития иммунодефицита при микоплазменных инфекциях может быть связан с недостаточностью в ИКК экто-5'-нуклеотидазы - фермента, заякоренного на плазматической мембране клеток млекопитающих посредством гликозилфосфатидилинозитола . Эта связь может быть гидролизована фосфатидилинозитол-специфичной фосфолипазой, имеющейся у некоторых бактерий, в том числе у микоплазм. Фермент вследствие этого может высвобождаться в окружающую среду, и в сыворотке пациентов обнаруживается повышенное содержание экто-5'- нуклеотидазы (см. обзор: Чернова, 1999 ).
Молекула экто-5'-нуклеотидазы является бифункциональной. Она катализирует превращение нуклеотидмонофосфатов в нуклеозиды и таким образом участвует в метаболизме пуринов и пиримидинов ( рис. 30 ). Кроме того, экто-5'-нуклеотидаза является важным антигеном ИКК (CD73- рецептором), регулирующим созревание и активность Т- и В-лимфоцитов, а также их адгезию к эндотелию. В случае гидролиза фосфатидилинозитоловой связи экто-5'-нуклеотидаза отделяется от клетки. При этом в лимфоцитах нарушаются биосинтез предшествеников нуклеиновых кислот и процессы созревания. Так, В-лимфоциты, даже будучи стимулированы к пролиферации митогенами микоплазм и (или) цитокинами, выделяемыми этими микроорганизмами, не превращаются в плазматические клетки, продуцирующие антитела. Элиминация 5'-нуклеотидазы из клеток под действием бактериальной фосфолипазы С может привести к дисфункции ИКК по механизмам, подобным тем, которые приводят к развитию иммунодефицита при недостаточности аденозиндезаминазы.
Смотрите также:
