Убиквитин
Убиквитин (ubiquitin) [лат. ubique — вездесущий и -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный»] — небольшой (76 аминокислотных остатков) вездесущий (содержится во всех типах клеток) белок, который играет роль «ярлыка» для других молекул белков (которые уже не нужны клетке), что позволяет протеасомам их распознавать и разрушать. Молекулы белка, к которым присоединяется убиквитин, называются убиквитинированными, а сам процесс — убиквитинированием. Убиквитинирование белков необходимо для нормального деления клеток, репарации ДНК, апоптоза, синтеза и транспорта белков. Гены, кодирующие убиквитин, организованы в виде тандемных повторов и не содержат интронов. Убиквитин обнаружен в 70-х г. XX века Дж. Гольдштейном с соавт. Термин «Убиквитин» предложен К. Уилкинсоном в 1980 г.
Распознанные убиквитин-конъюгирующей системой белки-субстраты маркируются путем ковалентного присоединения к ним молекул стабильного убиквитина. Убиквитин соединяется C-концом с боковыми остатками лизина в субстрате. Наличие такой метки в белке является первичным сигналом сортировки, направляющей образовавшиеся конъюгаты к протеасомам . В большинстве случаев к субстрату присоединяется несколько молекул убиквитина, которые организованы в виде бусинок на нитке. Молекулы белков, содержащие убиквитин, по-видимому, являются для протеасом предпочтительными субстратами.
Смотрите также:
