Ламеллиподия (ведущая ламелла, ведущий край)


Тридцать лет назад, когда концепция структуры немышечной клетки была в рудиментарном состоянии, Аберкромби назвал тонкий слой цитоплазмы (толщиной 0.2 мкм), который выступает на переднем конце распластывающейся и передвигающейся клетки, первичной "органеллой" движения клеток. Когда такое выпячивание происходит параллельно субстрату, он назвал это ламеллиподия (ведущая ламелла, ведущий край ) ( Рис. 1 ), когда цитоплазма выпячивается вверх, он назвал это раффлами (волнами). [ Abercrombie, ea 1980 ].

Последующие исследования в течение более чем двух декад [ Heath, ea 1993 ] выявили присутствие концентрированных групп полярных актиновых волокон в ламеллиподии и показали, что выпячивание ( протрузия ) обусловлена полимеризацией актина . Эксперименты, в которых в фибробласты был введен флуоресцентный актин, показали, что ламеллиподии на самом деле являются основным местом накопления актина [ Glacy, ea 1983 ] и главным местом "конструирования филаментов" в клетке [ Small, ea 1998 ].

Наряду с обеспечением двигательной активности ламеллиподии имеют и другие важные функции. Они вовлечены в обеспечение адгезии клетки к субстату и, создавая волны, способствуют макропиноцитозу и фагоцитозу . Они должны соответственно содержать все компоненты необходимые для осуществления этих функций. Само явление адгезии связано с реорганизацией филаментов ламеллиподии, что приводит к созданию разных классов адгезионных комплексов.

В том, что касается подвижности, главный интерес сейчас фокусируется на проблеме, как локализована и контролируется полимеризация актина . Поскольку ламеллиподии трудно изолировать для биохимического анализа, идеи по этой проблеме вначале возникли из изучения актина in vitro и из изучения белков участвующих в движении внутри цитоплазмы патогенных микроорганизмов [ Pantaloni, ea 2001 , Frischknecht, ea 2001 ]. Из этих исследований явствует, что комплекс Arp2/3 играет важную роль в инициации полимеризации в случае обеспеченного актином движения микроорганизмов [ Pantaloni, ea 2001 , Frischknecht, ea 2001 ]; другие данные подтверждают роль Arp2/3 в организации протрузии ламеллиподии [ Welch, ea 1997 , Machesky, ea 1998 ]. Однако комплекс Arp2/3 является только одним из участвующих многих игроков в инициировании, организации и разборке структуры ламеллиподии. Последние успехи в понимании функций других игроков (компонент) были достигнуты в частности за счет использования белка с зеленой флуоресценцией ( GFP ) для мечения компонент в комбинации с микроскопией живых клеток для локализации этих компонент in vitro. Этот подход, важность которого стала очевидной, особенно результативен для выяснения организации ламеллиподии, поскольку химическая фиксация легко может привести к потере существенных компонент и, при неправильных условиях, к существенному нарушению структуры ламеллиподии; к сожалению, это является типичным фактом в публикуемых снимках. В настоящем обзоре мы пытаемся дать представление о молекулярной структуре ламеллиподии с целью детально описать ее подструктуры и состав ( Рис. 2 , Рис. 3 , Рис. 4 ) и обсудить функциональные связи и открытые проблемы.

Остановимся на определениях. В зависимости от типа и состояния клеток ламеллиподия может варьировать по ширине от 1 до 5 мкм, и может содержать сильно варьирующее количество радиальных пучков диаметром 0.1 - 0.2 мкм и много микрон длиной. Актиновые пучки, заключенные внутри ламеллиподии часто называют "ребрами", а когда они выступают за край ламеллиподии их называют "микроспайки" или "филоподии". Здесь мы используем термин "микроспайки" (предпочитая этот термин "ребрам") [ Small, ea 1988 ] для обозначения пучков не выступающих за край клетки и "филоподии" когда они выступают. Согласно этой терминологии микроспайки являются элементами ламеллиподии и могут быть потенциальными предшественниками филоподий. Термин " кортикальный актин ", часто неправильно используемый для описания ламеллиподиальных сетей, будет использоваться для описания актиносодержащих комплексов в клеточной мембране, состоящей из таких белков как спектрин, дистрофин и эзрин. Ламеллиподиальные выросты используют белковые комплексы для стимуляции полимеризации актина.

См. ЛАМИЛОПОДИИ И ФИЛОПОДИИ - ОРГАНЕЛЛЫ, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЕ ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК

Смотрите также:

  • Нейтрофилы: общие сведения
  • Движение клеток и адгезионные взаимодействия: введение
  • Миграция клеток, полимеризация актина и роль белков Ena/VASP
  • Scar/WAVE и формирование ламеллиподий
  • Протрузия филоподий и ламеллиподий в стабильном состоянии
  • Модель дендритного формирования (полимеризации) актиновой сети
  • Протоонкогены: роль в морфологической трансформации: введение
  • Актиновый цитоскелет и адгезионные локусы