Пенициллин-связывающие белки
Пенициллин-связывающие белки (penicillin-binding proteins, РВР, от лат. родового названия Penicillium — плесень и -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный») - транспептидазы, ферменты, катализирующие последние стадии образования пептидогликана клеточной стенки бактерий. Существует большое число различных пенициллин-связывающих белков, которые или связаны с мембраной, или находятся в свободном виде в цитоплазме. Ингибирование этих ферментов бета-лактамными антибиотиками приводит к нарушению формирования клеточной стенки и гибели бактерий. Механизм действия антибиотиков заключается в торможении реакции транспептидирования. Эти ферменты были впервые выявлены по их высокому сродству к пенициллину (с помощью меченого бензилпенициллина).
Бета-лактамные антибиотики , содержащие четырехчленное бета- лактамное кольцо, препятствуют образованию пептидных мостиков и объединению пептидогликанов в единую структуру. Реакцию образования связи между аминокислотными остатками пептидных мостиков и предпоследним остатком D-аланина боковых пептидов (транспептидирование) катализирует фермент транспептидаза , а необходимая для этого энергия выделяется при отщеплении конечных D-аланиновых остатков боковых пептидов. Бета- лактамные антибиотики, обладающие пространственным сходством с субстратом реакции D-аланил-D-аланином, образуют ковалентную ацильную связь с активным центром транспептидазы и необратимо ингибируют ее.
Не только транспептидазы, но и подобные им ферменты, участвующие в транспептидировании, называют пенициллин-связывающими белками.
Смотрите также:
