Cdc42


Cdc42, локализованная в комплексе Гольджи ГТФаза семейства Rho , взаимодействует с субъединицей коатомера COPI гамма-COP через дилизиновый мотив , присутствующий в районе карбоксильного конца Cdc42. Это заставляет предположить, что Cdc42 способен влиять на динамику коатомера и функцию Гольджи, или наоборот.

Cdc42 управляет организацией актиновых филаментов и, вероятно, других элементов цитоскелета, направляющих транспорт секреторных пузырьков [ Aelst, D'Souza-Schorey, 1997 , Drubin и Nelson, 1996 ] Например, в клетках дрожжей, экспрессирующих мутантные аллели cdc42, вместо почкования осуществляется неполяризованный рост. Более того, Т-клетки, экспрессирующие мутантный Cdc42, не способны переориентировать собственные MTOC и van Alest, D'Souza-Schorey, 1997 ).

Было установлено, что белок Cdc42 работают как сигнал при образовании филоподий [ Hall, ea 1998 ]. В экстрактах, Cdc42 в комбинации GTPS индуцирует полимеризацию актина [ Zigmond, ea 1997 , Zigmond, ea 1998 , Ma, ea 1998 , Ma, ea 1998a , Mullins, ea 1999 ].

Белки семейства WASP обеспечивают потенциальную связь между Cdc42 и актиновым цитоскелетом [ Bi, ea 1999 , O'Sullivan, ea 1999 , Ramesh, ea 1999 ].

Ассоциация Cdc42 с мембраной в нормальных условиях происходит за счет C-концевого мембран-связывающего домена [ Ma, ea 1998 ]. Cdc42 и/или WASP могут рекрутировать Аrp2/3 комплекс к мембране и таким образом трансформировать случайную полимеризацию актина в функциональные структуры. Филоподии , индуцированные контролируемым подсоединением Cdc42 к мембране [ Castellano, ea 1999 ], подсоединяли VASP см. обзор [ Holt, ea 1998 ])

Смотрите также:

  • МОТОР И КОМПАС В ХЕМОТАКСИСЕ НЕЙТРОФИЛОВ
  • Движение клеток и адгезионные взаимодействия: введение
  • RhoA: взаимодействие с микротрубочками
  • Rho белки: контроль актинового цитоскелета
  • Rho GTPазы и адгезионные комплексы
  • Rho белки: активация серпентиновыми рецепторами (G белков)
  • Cdc42, поляризация клеток и микротрубочки
  • Rac1 активация и микротрубочки