Миофибриллы
Миофибриллы - цилиндрические нити толщиной 1 - 2 мкм, идущие вдоль от одного конца мышечного волокна до другого. Изолированная миофибрилла способна сокращаться в присутствии АТФ , именно она и есть сократимый элемент мышечной клетки .
Сократимые единицы миофибрил легко различимы в световом микроскопе, именно они обусловливают полосатость скелетных мышц . Каждая из таких единиц - саркомеров - имеет длину около 2,5 мкм. Границы саркомеров в соседних миофибриллах совпадают, поэтому вся мышечная клетка приобретает регулярную исчерченность. На продольном срезе мышцы при большом увеличении в пределах каждого саркомера видны чередующиеся светлые и темные полосы. Темные полосы называются А-дисками , светлые - I-дисками . Плотная линия в центре I-диска, отделяющая один саркомер от другого, называется Z-линией , или Z-диском . См. рис.1-6А миофибрилла сердечной мышцы
Каждый саркомер состоит из множества параллельных белковых филаментов (нитей). Существуют филаменты двух типов - толстые (длиной около 1,6 мкм м толщиной 15 нм), которые тянутся от одного края А-диска до другого, и тонкие (длиной около 1 мкм и толщиной 8 нм), которые идут от Z-линии через I-диск и заходят в А-диск в промежутки между толстыми филаментами. На участке А-диска, содержащем перекрывающиеся тонкие и толстые филаменты, толстые филаменты расположены в виде регулярной гексагональной системы, причем каждый толстый филамент окружен тонкими, тоже расположенными регулярно.
При мышечном сокращении каждый саркомер укорачивается пропорционально всей мышце. Например, если миофибрилла , состоящая из 20 тыс. саркомеров, укоротится с 5 до 4 см, (т.е. на 20%), то длина каждого саркомера уменьшится соответственно с 2,5 до 2 мкм.
При уменьшении длины саркомера сжимается только I-диск , тогда как плотный А-диск не изменяет своих размеров. Это легко объяснить, предположив, что сокращение миофибрилы происходит в результате скольжения толстых филаментов относительно тонких, причем длина тех и других остается неизменной. Эта модель скользящих нитей подтверждается экспериментальными данными. Электронно - микроскопические исследования показали, что укорочение мышцы не сопровождается изменением собственной длины филаментов. Судя по данным ренгеноструктурного анализа, характер упаковки субъединиц, образующих филаменты обоих типов, также не изменяется. Максимальная сила, развиваемая мышцей, изменяется пропорционально степени взаимного перекрывания толстых и тонких филаментов.
При помощи электронного микроскопа удалось увидеть на толстых филаментах множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами. В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помощью этих поперечных мостиков, которые работают циклично. Взаимодействующие белки толстых и тонких филаментов были выделены и получили названия соответственно миозин и актин .
Кроме них, в миофибриллах имеется еще целый ряд вспомогательных белков. Предполагается, что белок альфа-актинин обеспечивает надлежащую упаковку филаментов в саркомере , а десмин связывает между собой соседние саркомеры.
Аденилосукцинатлиаза (4.3.2.2)
Смотрите также:
