Лектины
Лектины (lectins, лат. legere — выбирать и -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный») - гликопротеиды, обладающие способностью специфично и обратимо связывать углеводы или их остатки в биополимерах. Лектины агглютинируют клетки млекопитающих за счет избирательного связывания с углеводными компонентами клеточной поверхности; некоторые из них обладают митогенной активностью при действии на лимфоциты (напр., фитогемагглютинин из фасоли обыкновенной). Они участвуют в образовании ферментных, полисахаридных и липополисахаридных комплексов, в реакциях биоузнавания, в регуляции клеточного деления и дифференциации клеток и тканей; существуют данные об их участии в защитных реакциях растений к фитопатогенам. Лектины широко распространены в живой природе, особенно у растений. В зависимости от источника получения различают бактолектины, миколектины, фитолектины и зоолектины. Термин «Лектины» предложен В. Бойдом в 1954 г.
Лектины - класс белков, способных быстро, избирательно и обратимо связываться с сахарами. Когда-то считалось, что лектины присутствуют лишь у растений, но оказалось, что они распространены в природе повсеместно.
Лектины обнаруживаются на клеточной поверхности, где они предназначены для взаимодействия с углеводами соседних клеток. см: МОЛЕКУЛЫ КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ: СЕЛЕКТИН-ЛЕКТИНОВОЕ СЕМЕЙСТВО
Лектины высокоспецифичны: они различают не только разные моносахариды, но и разные олигосахариды.
В выяснении роли взаимодействий лектинов с углеводами в клеточном распознавании решающий шаг сделали Дж. Ашуэлл из Национальных институтов здоровья и А. Морелл из Медицинского колледжа им. Альберта Эйнштейна, которые в 1968 г. осуществили ферментативное отделение нескольких молекул сиаловой кислоты от определенных гликопротеинов плазмы крови и ввели эти лишенные сиаловой кислоты гликопротеины кроликам. Оказалось, что такие гликопротеины быстро исчезают из крови - в отличие от интактных молекул, сохраняющихся в крови некоторое время.
Как показали Ашуэлл и Морелл, гликопротеины заканчивают свое существование в печени . В результате удаления сиаловой кислоты из гликопротеинов галактоза , в норме недоступная для химического взаимодействия, обнажается и связывается с лектином на клетках печени.
Впоследствии выяснилось, что если из молекулы гликопротеина удаляют и сиаловую кислоту и обнажающуюся галактозу, то скорость исчезновения гликопротеина из крови возвращается к нормальному значению. Исходя из этих данных был сделан вывод, что углеводные боковые цепи белков могут служить маркерами, указывающими молекулы, которые должны удаляться из кровотока и в конце концов разрушаться.
Подобно поверхностным углеводам, поверхностные лектины претерпевают изменения, соответствующие физиологическим и патологическим состояниям клетки. В 1981 г. Р. Лотан и Э. Рад из Вейцмановского научного института обнаружили на поверхности человеческих и мышиных опухолевых клеток лектины, отсутствующие у нормальных клеток. Впоследствии было установлено, что эти лектины участвуют в развитии метастазов .
Селектины , участвующие во взаимодействиях клеток крови и эндотелия , относятся к семейству лектинов.
Смотрите также:
