фосфатаза 2B
2В-фосфатаза ( кальцинейрин , кальций-кальмодулин-зависимая фосфатаза ). Гетеродимерный белок, состоящий из двух субьединиц: альфа - с мол.массой 61 кДа, связывающей кальмодулин и двухвалентные ионы [ Gupta R.C., ea, 1990 ], и бета - с мол.массой 19 кДа, содержащей четыре участка, связывающих ионы Са++ , и имеющую миристиновую кислоту на конце, наличие которой обеспечивает встраивание фермента в мембраны [ Федоров Н.А., и др., 1990 ].
Бета -субьединица имеет структуру, гомологичную кальмодулину [ Gupta R.C., ea, 1990 ]. Каталитическая дефосфорилирующая активность присуща только альфа-субьединице [ Randall L.K., ea, 1990 ], добавление к ней бета-субьединицы усиливает эту активность на 50% от исходной [ Федоров Н.А., и др., 1990 ; Gupta R.C., ea, 1985 ].
Встраивание в фосфолипидный слой предполагает наличие в регуляторной субъединице фосфолипидсвязывающего домена [ Politino M., ea, 1990 ], процесс взаимодействия с фосфолипидами двуфазный: в первой фазе нативный кальцинейрин связывается быстро и обратимо с фосфолипидами, что ведет к повышению ферментативной активности по отношению к субстратам; вторая фаза медленная, ведет к конформационным изменениям фермента с усилением связи, которая становится необратимой.
В СООН-концевом участке альфа-субьединицы 2В фосфатазы есть места, которые могут быть фосфорилированы аутофосфорилированной формой Са++/кальмодулин-зависимой протеинкиназы и протеинкиназой С [ Hashimoto Y., ea, 1990 ].
Субстратом фермента является тип II регуляторной субьединицы сАМР-зависимой протеинкиназы А [ Kennelly P.J., ea, 1991 ].
2В дефосфорилирует субстраты по сериновым, треониновым, и тирозиновым остаткам [ Федоров Н.А., и др., 1990 ; Yokoyama N., ea, 1990 ].
Смотрите также:
