Тирозиназа
В 1987 году Kwon секвенировал нуклеотидную последователь- ность кДНК тирозиназы человека ( Kwon B.S.,1987 ). На основе нук- леотидной последовательности была установлена аминокислотная по- следовательность тирозиназы, состоящая из 529 аминокислотных ос- татков с молекулярным весом 62,610 D.
Первые 12 аминокислот пептидной последовательности тиро- зиназы представляют собой сигнальный пептид секреции и мембран- ассоциированный пептид, которые состоят преимущественно из гид- рофобных аминокислот (10 из 12) и оканчиваются серином. Возмож- ный сайт отщепления сигнального пептида от предшественника тиро- зиназы расположен вслед за серином (фенилаланин-1).
Аминокислотный секвенс тирозиназы человека показал, что N-концевой аминокислотой является гистидин, соответствующий 19 кодону.
Тирозиназа - гликопротеин, обладающий пятью потенциаль- ными сайтами гликозилирования через аспарагин в положениях 73, 98, 148, 217, 324. Тирозиназа содержит два домена, обогащенных цистеином (17 цистеинов), 10 из которых кластерированы среди пер- вых 100 аминокислот, 5 цистеинов кластерировано между аминокисло- тами в положении 231 и 308. Молекула тирозиназы содержит два ато- ма меди , связанных через гистидин. 15 гистидинов насчитывается в аминокислотной последовательности тирозиназы. Четыре из них нахо- дятся между двумя цистеин обогащенными доменами (гистидин-130, -167, -189, -198) и шесть гистидов вслед за вторым цистеиновым доменом (гистидин-350, -354, -360, -377, -390, -406). Последова- тельность из 27 аминокислот с карбоксильного конца пептида содер- жит только гидрофобные и нейтральные аминокислотные остатки в по- зиции 460-486. Предполагается, что данная область служит для свя- зывания с мембраной. Последовательность трансмембранного домена представляет собой следующие 62 аминокислотных остатка с карбок- сильного конца цепи.
Нуклеотидная последовательность кДНК тирозиназы мыши определена Shibahara S.,1986 .
Смотрите также:
