Аминотрансфераза, трансаминаза
Аминотрансферазы, трансаминазы (aminotransferases, transaminases) [англ. amino — группа NH2, от ammonia — аммиак, сокр. от лат. sal ammoniacus — соль Аммона, нашатырь и лат. transfero — переношу] — ферменты класса трансфераз), обратимо катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Катализируемые ими реакции трансаминирования) осуществляют связь между белковым и углеводным обменом в живых организмах. А. обнаружены в большинстве тканей животных и растений, играют важную роль в азотистом обмене. Коферментом трансаминазных реакций является пиридоксальфосфат, альдегидная группа которого служит промежуточным акцептором аминогруппы; получающийся т. обр. пиридоксаминфосфат передает ее на кетогруппу аминируемой кислоты. Различные состояния, требующие срочной мобилизации компонентов белка для покрытия энергетических нужд организма (недостаточное или несбалансированное питание, все виды стресса и т. п.), связаны с адаптивным, гормонально-стимулируемым биосинтезом определенных А., прежде всего А., участвующих в глюконеогенезе (аланин- и аспартат-аминотрансфераз, аминотрансфераз ароматических аминокислот). Генетически обусловленная недостаточность некоторых А. лежит в основе патогенеза ряда наследственных болезней. Роль А. в процессе переаминирования открыта А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицманом в 1937 г. Син.: аминоферазы, трансаминазы.
Эти ферменты в большом количестве содержатся в большинстве тканей и животных (печени, почках, мышцах, сердце, легких и ЦНС). Играют важную роль в азотистом обмене, участвуют в биосинтезе аминокислот.
Катализирует реакцию: F6P+Gln=Glu+GA6P фруктозо-6-фосфат + глутамин = глюкозамин-6-фосфат + глутамат
в . Наиболее изучена АсАТ . Ее сывороточная активность повышается при различных болезнях печени (например, при острых вирусном и лекарственном гепатитах ).
Смотрите также:
