Bcl-Xs Белки
Белок Bcl-Х участвует в регуляции апоптоза . В результате альтернативного сплайсинга образуются две формы Bcl-X - Bcl-XL и Bcl-Xs. Первая из них останавливает апоптоз, тогда как вторая вместе с белком Вах вызывает гибель клетки.
Функция Bcl-Xs блокируется, если он образует гетеродимер с Всl2.
Bcl-2 , и родственный ему протеин Bcl-x-l представлены в мозге млекопитающих. Они защищают нейроны от апоптоза при ишемическом воздействии, удалении факторов роста, влиянии нейротоксинов в условиях in vivo и in vitro. Анализ продуктов экспрессии bcl-2 генов выявил целое семейство bcl-2-родственных белков, включающее как анти-апоптозные ( Bcl-2 и Bcl-x-l ), так и проапоптозные (Bcl-x-s, Bax , Bad , Bag ) протеины [ Merry D.E., Korsmeyer S.J. 1996 ]. Протеины Вах и Bad обладают гомологичной последовательностью и формируют гетеродимеры с Bcl-2 и Bcl-x-l in vitro. Для активности, подавляющей смерть, Bcl-2 и Bcl-x-l должны сформировать димеры с протеином Вах , в то время как димеры с протеином Bad усиливают смерть. Это позволило сделать вывод о том, что Bcl-2 и родственные молекулы являются ключевыми детерминантами клеточного выживания или клеточной смерти в центральной нервной системе .
Гены bcl-2 семейства: Роль в
апоптозе
Смотрите также:
