Селектины
Селектины - это группа молекул межклеточной адгезии , которые связываются с углеводами.
Селектины относятся к семейству трансмембранных молекул межклеточной адгезии. Внеклеточный N-концевой домен селектина содержит лектино-подобный домен, EGF-подобный модуль, а также различное число модулей, сходных с наблюдаемыми в определенных комплементсвязывающих белках. Наличие лектиноподобного домена позволяет селектинам "распознавать" нейраминидаза-чувствительные углеводы на поверхности других клеток и связываться с этими клетками углеводными лигандами [ Varki, A. (1994) ], осуществляя Са2-зависимую межклеточную адгезию [ Honn, K.V., and Tang, D.G. (1992) , Bevilacqua, M.P. (1993) ].
Группа селектинов включает E-селектин , P-селектин и L-селектин , экспрессируемые на эндотелии, тромбоцитах и некоторых типах лейкоцитов . Молекулы селектинов пронизывают мембрану и имеют ряд внеклеточных доменов, гомологичных доменам регуляторных белков комплемента .
Внеклеточная часть их доменов содержит также домен, близкий по структуре рецептору для фактора роста эпидермиса, и N-концевой домен, обладающий лектиноподобными свойствами, т.е. связывающий углеводные остатка (отсюда и название "селектины"). Соответственно этому в состав лигандов, с которыми связываются селектины, входят углеводы.
Углеводные лиганды для селектинов встречаются в структуре разнообразных белков.
Так, многочисленные углеводные остатки, которые служат лигандами для L-селектина , содержат гликопротеин Sgp-200, экспрессируемый на эндотелии ВЭВ . Вследствие связывания L-селектина с этими углеводными остатками лимфоциты из кровотока направляются в периферические лимфоузлы .
E-селектины и P-селектины , экспрессируемые на эндотелиоцитах, связываются с углеводной детерминантой, ассоциированной с белком CD15 , который присутствует на лейкоцитах многих субпопуляций. В результате этого связывания движение лейкоцитов с током крови прекращается и начинается собственно миграция лейкоцитов.
Резюме. Селектины (selectins) [лат. selectio — выбор, отбор и -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный»] — семейство гликопротеидов (см. Гликопротеины, гликопротеиды) клеточной поверхности, консервативный лектинподобный домен (см. Лектины) которых обеспечивает адгезию клеток. Связывание углеводных лигандов с этим доменом, требующее присутствия Са2+, имеет ключевое значение для выполнения селектинами своей функции в межклеточном взаимодействии. Обнаружено несколько видов селектинов: L-С., гликопротеид клеточной мембраны лимфоцитов, который опосредует адгезию лимфоцитов на поверхность эндотелиальных клеток; E-С. присутствует в основном в эндотелиальных клетках, причем лишь тогда, когда они активно привлекают лейкоциты; P-С. содержится в основном в тромбоцитах. Первый селектин (Е-С.) открыт в 1987 г. М. Бевилаком.
МОЛЕКУЛЫ КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ: СЕЛЕКТИН-ЛЕКТИНОВОЕ СЕМЕЙСТВО
См. Селектины контролируют адгезию клеток иммунной системы .
Смотрите также:
